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2024年6月18日发(作者：javaapi如何使用)
生物学基本名词详细解释（中英文对照）
生物学基本名词详细解释（中英文对照）
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组织相容性Histocompatibility
字面上讲是指不同组织共存的能力；严格地讲是指所有移植蛋白的一致性，这是阻止
移植和器官排斥的需要。组织相容性的分子基础是修饰几乎所有人类细胞表面的一套移植
蛋白。这些蛋白是由位于6号染色体上的一段称为主要组织相溶性复合体基因，MHC编
码的。这些蛋白高度多态。例如，它们在不同的人中显示差异。尽管很多人会有一些相同
的MHC分子，极少数人有完全相同的MHC分子。微小的差别导致这些蛋白质被移植受
体的免疫系统识别为外来的而进行破坏。对成功的移植来说这些蛋白质应该在供体和受体
之间相匹配。双胞胎相配的几率最高，接下来是兄弟姐妹。在一般人群中只有10万分之
一的比例是MHC匹配的，可以允许移植。
Literally, the ability of different tissues to “get along”; strictly, identity in all
of the transplantation proteins, which is a requirement for the prevention of graft
or organ rejection. The molecular basis of histocompatibility is a set of
transplantation proteins that decorate the surface of nearly all human cells. These
proteins are encoded by genes that are grouped on a part of chromosome 6 called
the major histocompatibility complex, or MHC. These proteins are highly
“polymorphic” i.e., they show variation in different individuals. Although many
in dividuals may share some identical MHC molecules, a very low number share all
the MHC molecules. The consequence of these minor differences is that these
proteins are recognized by the transplant recipient’s immune system as being
foreign, and so are targe ted for destruction (since the immune system’s job is to
eradicate any foreign proteins or cells that invade the body). For successful
transplantation these proteins ideally should be matched between donor and
recipient. Twins have the highest rate of matc h, followed by siblings. In the general
population only 1 in 100,000 individuals is sufficiently “MHC matched” to
another person to allow transplantation.
X射线结晶学X-ray Crystallography
阐述蛋白质、DNA或其它生物分子的原子水平的三维结构的技术。这种方法的运用
是基于首先使纯化的生物分子结晶为有序排列然后用X射线分析结晶体。之所以使用X射
线是因为其波长和原子裂解时的波长一样，所以晶体作为分子衍射光栅衍射X射线，产生
一种可以获取并分析的衍射图形。然后用计算机重建初始结构。在实际操作中这一衍射图
形被反复地不断升高的分辨率处理，结晶学家不断在建立一个模型结构并按该模型计算出
的衍射图形与实际观察到的比较。每一次重复都使模型结构与实验结果更加吻合。当这两
者之间的差异可以忽略时，这一衍射图形便得到求解。最终的模型提供了被研究分子平均
时间上的三维原子水平结构。蛋白靶子的X射线结晶体结构可以识别蛋白质的功能袋。当
与自然或人工配体混合时，可以作为药物设计的有用起始点。蛋白质X射线结构的目录也
为蛋白质结构类型、自然状态下的折叠和域提供了有用信息。有时这被称为结构基因组学。
A technique that allows the elucidation of the three-dimensional structure of
proteins, DNA, or other biomolecules at atomic-level resolution. This is achieved
by first crystallizing the purified biomolecule into ordered arrays and then using X-
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